المحتوى
في التفاعلات البيولوجية ، تعمل الإنزيمات تمامًا مثل المحفزات ، حيث توفر مسارات بديلة لحدوث تفاعلات وتسريع العملية الكلية. يعمل الإنزيم داخل الركيزة ، وتعتمد قدرته على زيادة سرعة التفاعل على مدى ارتباطه بالركيزة. ثابت Michaelis ، يرمز إليه KM، هو مقياس لألفة الانزيم / الركيزة. تشير القيمة الأصغر إلى ربط أكثر تشددًا ، مما يعني أن التفاعل سيصل إلى أقصى سرعة عند تركيز أقل. كM له نفس الوحدات مثل تركيز الركيزة ويساوي تركيز الركيزة عندما تكون سرعة التفاعل عند نصف قيمته القصوى.
ميكايليس-مينتين مؤامرة
سرعة تفاعل الإنزيم المحفز هي وظيفة تركيز الركيزة. لاشتقاق مؤامرة لتفاعل معين ، يقوم الباحثون بإعداد عدة عينات من الركيزة بتركيزات مختلفة وتسجيل معدل تكوين المنتج لكل عينة. ينتج عن قطعة السرعة (V) مقابل التركيز () منحنى يتسلق بسرعة وينخفض عن السرعة القصوى ، وهي النقطة التي يعمل فيها الإنزيم بأسرع ما يمكن. وهذا ما يسمى مؤامرة التشبع أو مؤامرة Michaelis-Menten.
المعادلة التي تحدد مؤامرة Michaelis-Menten هي:
V = (Vماكس ) K (كM + ، هذه المعادلة تقلل من الخامس = الخامسماكس ÷ 2، لذلك كM يساوي تركيز الركيزة عندما تكون السرعة نصف قيمتها القصوى. هذا يجعل من الممكن نظريا قراءة KM خارج الرسم البياني. على الرغم من أنه من الممكن قراءة KM من مؤامرة Michaelis-Menten ، فهي ليست سهلة أو دقيقة بالضرورة. البديل هو رسم المعادلة المتبادلة لمعادلة Michaelis-Menten ، والتي هي (بعد إعادة ترتيب كل المصطلحات): 1 / V = {KM/(الخامسماكس ×)} + (1 / Vماكس) هذه المعادلة لها شكل y = mx + b ، أين هذه هي المعادلة التي يستخدمها علماء الكيمياء الحيوية عادة لتحديد KM. يعدون تركيزات مختلفة من الركيزة (لأنه خط مستقيم ، يحتاجون تقنياً إلى اثنين فقط) ، يرسمون النتائج ويقرؤون KM مباشرة خارج الرسم البياني.The Lineweaver-Burk Plot