المحتوى
إن الإنزيمات هي جزيئات بروتينية مهمة في الأنظمة الحية والتي لا يتم تحويلها بعد تكوينها عادة إلى نوع آخر من الجزيء ، وكذلك المواد التي يتم الحصول عليها كوقود لعمليات الهضم والجهاز التنفسي (مثل السكريات والدهون والأكسجين الجزيئي). وذلك لأن الانزيمات هي المحفزات، مما يعني أنه يمكنهم المشاركة في التفاعلات الكيميائية دون تغيير أنفسهم ، يشبه إلى حد كبير مشرف المناقشة العامة الذي ينقل بشكل مثالي المشاركين والجمهور نحو الاستنتاج بإملاء شروط الحجة مع عدم إضافة أي معلومات فريدة.
تم التعرف على أكثر من 2000 إنزيم ، ويشارك كل منها في تفاعل كيميائي محدد. الانزيمات هي بالتالي الركيزة محددة. يتم تجميعها في فصول نصف دزينة على أساس أنواع ردود الفعل التي يشاركون فيها.
أساسيات الإنزيم
الانزيمات تسمح لعدد كبير من ردود الفعل تحدث في الجسم تحت ظروف التوازن، أو التوازن الكيميائي الحيوي الشامل. على سبيل المثال ، تعمل العديد من الإنزيمات بشكل أفضل عند مستوى الحموضة (درجة الحموضة) بالقرب من الرقم الهيدروجيني الذي يحتفظ به الجسم عادة ، والذي يقع في حدود 7 (أي ، لا القلوية ولا الحمضية). تعمل الإنزيمات الأخرى بشكل أفضل عند درجة الحموضة المنخفضة (الحموضة العالية) بسبب متطلبات بيئتها ؛ على سبيل المثال ، داخل المعدة ، حيث تعمل بعض الإنزيمات الهضمية ، شديد الحموضة.
تشارك الإنزيمات في عمليات تتراوح من تجلط الدم إلى تخليق الحمض النووي إلى الهضم. تم العثور على بعضها فقط داخل الخلايا والمشاركة في العمليات التي تنطوي على جزيئات صغيرة ، مثل تحلل السكر. يتم إفراز الآخرين مباشرة في القناة الهضمية ويتصرفون في المواد السائبة مثل الطعام المبتلع.
نظرًا لأن الإنزيمات عبارة عن بروتينات لها كتل جزيئية مرتفعة إلى حد ما ، يكون لكل منها شكل ثلاثي الأبعاد متميز. هذا يحدد الجزيئات المحددة التي تعمل بها. بالإضافة إلى كونها تعتمد على درجة الحموضة ، فإن شكل معظم الإنزيمات يعتمد على درجة الحرارة ، مما يعني أنها تعمل بشكل أفضل في نطاق درجة حرارة ضيقة إلى حد ما.
كيف تعمل الانزيمات
معظم الانزيمات العمل عن طريق خفض طاقة التفعيل من تفاعل كيميائي. في بعض الأحيان ، فإن شكلها يجعل المتفاعلين متقاربين جسديًا في أسلوب ، ربما ، مدرب فريق رياضي أو مدير مجموعة عمل عازمين على إنجاز المهمة بسرعة أكبر. يُعتقد أنه عندما ترتبط الإنزيمات بفاعلية ، فإن شكلها يتغير بطريقة تزعزع استقرار المفاعل وتجعله أكثر عرضة لأي تغيرات كيميائية تتضمن التفاعل.
تسمى التفاعلات التي يمكن أن تستمر دون مدخلات الطاقة ردود الفعل الطاردة للحرارة. في هذه التفاعلات ، يكون للمنتجات ، أو المادة الكيميائية التي تكونت أثناء التفاعل ، مستوى طاقة أقل من المواد الكيميائية التي تعمل كمكونات للتفاعلات. بهذه الطريقة ، الجزيئات ، مثل الماء ، "تسعى" إلى مستواها (الطاقة) ؛ ذرات "تفضل" أن تكون في ترتيبات مع انخفاض إجمالي الطاقة ، تماما مثل تدفق المياه إلى أسفل إلى أدنى نقطة المادية المتاحة. وبوضع كل هذا معًا ، من الواضح أن ردود الفعل الطاردة للحرارة تسير دائمًا بشكل طبيعي.
ومع ذلك ، فإن حقيقة أن رد الفعل سيحدث حتى بدون الإدخال لا يقول شيئًا عن معدل حدوثه. إذا كانت المادة التي يتم إدخالها في الجسم ستتحول بشكل طبيعي إلى مادتين مشتقتين يمكن أن تستخدمان كمصادر مباشرة للطاقة الخلوية ، فإن هذا لن يكون جيدًا إذا كان التفاعل يستغرق ساعات أو أيام بشكل طبيعي. أيضًا ، حتى عندما تكون الطاقة الإجمالية للمنتجات أعلى من طاقة المواد المتفاعلة ، فإن مسار الطاقة ليس منحدرًا سلسًا على المنحدر ؛ بدلاً من ذلك ، يجب أن تحصل المنتجات على مستوى أعلى من الطاقة عن تلك التي بدأت بها حتى تتمكن من "تجاوز الحدبة" وقد يستمر التفاعل. هذا الاستثمار الأولي للطاقة في المواد المتفاعلة التي تؤتي ثمارها في شكل منتجات هو المذكور أعلاه طاقة التنشيطأو هأ.
أنواع الانزيمات
يشتمل جسم الإنسان على ست مجموعات رئيسية أو فئات من الإنزيمات.
إنزيم أكسدة-اختزال تعزيز معدل الأكسدة والحد من ردود الفعل. في هذه التفاعلات ، التي تسمى أيضًا تفاعلات الأكسدة والاختزال ، يتخلى أحد المفاعلات عن زوج من الإلكترونات يكسبه مفاعل آخر. يقال إن المتبرع بزوج الإلكترون يتأكسد ويعمل كعامل اختزال ، بينما يسمى المستلم بزوج الإلكترون بعامل التأكسد. هناك طريقة أكثر وضوحا لوضع هذا في أنه في هذه الأنواع من التفاعلات ، يتم نقل ذرات الأكسجين ، ذرات الهيدروجين أو كليهما. ومن الأمثلة على ذلك السيتوكروم أوكسيديز وإزهار هيدروجين اللاكتات.
ترانسفيراز السرعة على طول نقل مجموعات من الذرات ، مثل الميثيل (CH3) ، الاسيتيل (CH3أول أكسيد الكربون) أو الأمينية (NH2مجموعات) ، من جزيء إلى جزيء آخر. خلات كيناز وألانين دياميناز أمثلة على عمليات النقل.
هيدروليز تسريع تفاعلات التحلل المائي. تفاعلات التحلل المائي تستخدم الماء (H2O) لتقسيم رابطة في جزيء لإنشاء اثنين من المنتجات ابنة ، وعادة عن طريق لصق -OH (مجموعة الهيدروكسيل) من الماء إلى واحد من المنتجات و- H واحد (ذرة الهيدروجين) إلى الآخر. في غضون ذلك ، يتشكل جزيء جديد من الذرات النازحة بواسطة مكونات -H و -OH. الانزيمات الهاضمة الليباز والسوكراز هي hydrolases.
Lyases تعزيز معدل إضافة مجموعة جزيئية واحدة إلى رابطة مزدوجة أو إزالة مجموعتين من الذرات القريبة لإنشاء رابطة مزدوجة. هذه تعمل مثل hydrolases ، إلا أن المكون الذي تمت إزالته لا يتم إزاحته عن طريق الماء أو أجزاء من الماء. تشمل هذه الفئة من الإنزيمات ديكربوكسيلاز أكسالات وإيزوسيترات لياز.
إيزوميراز تسريع ردود الفعل isomerization. هذه هي ردود الفعل التي يتم فيها الاحتفاظ بجميع الذرات الأصلية في المادة المتفاعلة ، ولكن يتم إعادة ترتيبها لتشكيل أيزومر من المادة المتفاعلة. (الأيزومرات عبارة عن جزيئات لها نفس الصيغة الكيميائية ، ولكن بترتيبات مختلفة). وتشمل الأمثلة إيزوميراز الجلوكوز والفوسفات والألانين.
Ligases (وتسمى أيضا synthetases) تعزيز معدل انضمام اثنين من الجزيئات. وعادة ما يحققون ذلك من خلال الاستفادة من الطاقة المستمدة من انهيار أدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP). من أمثلة ligases: synthetase acetyl-CoA و ligase DNA.
تثبيط الانزيم
بالإضافة إلى تغيرات درجة الحرارة ودرجة الحموضة ، يمكن أن تؤدي عوامل أخرى إلى تقليل نشاط الإنزيمات أو إيقافها. في عملية تسمى تفاعلات allosteric ، يتغير شكل الإنزيم مؤقتًا عندما يرتبط الجزيء بجزء منه بعيدًا عن المكان الذي ينضم فيه إلى المادة المتفاعلة. هذا يؤدي إلى فقدان الوظيفة. يكون هذا مفيدًا في بعض الأحيان عندما يكون المنتج نفسه بمثابة مثبط allosteric ، لأن هذا عادة ما يكون علامة على أن رد الفعل قد انتقل إلى النقطة التي لم تعد هناك حاجة إلى منتج إضافي.
في تثبيط المنافسة ، تتنافس مادة تسمى المركب التنظيمي مع المادة المتفاعلة على موقع الربط. هذا أقرب إلى محاولة وضع العديد من مفاتيح العمل في نفس القفل في نفس الوقت. إذا انضم عدد كافٍ من هذه المركبات التنظيمية إلى كمية عالية بما يكفي من الإنزيم الحالي ، فإنه يبطئ أو يغلق مسار التفاعل. يمكن أن يكون هذا مفيدًا في علم الأدوية لأن علماء الأحياء المجهرية يمكنهم تصميم مركبات تتنافس مع مواقع الارتباط الخاصة بالأنزيمات البكتيرية ، مما يجعل من الأصعب بكثير على البكتيريا أن تسبب المرض أو تعيش في جسم الإنسان.
في تثبيط غير تنافسي ، يرتبط جزيء مثبط بالإنزيم في مكان مختلف عن الموقع النشط ، على غرار ما يحدث في تفاعل خيفي. يحدث تثبيط لا رجعة فيه عندما يرتبط المانع بشكل دائم بالأنزيم أو يتحلل بدرجة كبيرة بحيث لا يمكن استعادة وظيفته. يستفيد كل من غاز الأعصاب والبنسلين من هذا النوع من تثبيط ، وإن كان مع نوايا مختلفة بشكل كبير في الاعتبار.