المحتوى
الإنزيمات هي بروتينات في الأنظمة البيولوجية تساعد على سرعة التفاعلات التي تحدث بطريقة أبطأ بكثير من دون مساعدة الإنزيم. على هذا النحو ، فهي نوع من المحفز. تلعب المحفزات غير البيولوجية الأخرى دوراً في الصناعة وفي أماكن أخرى (على سبيل المثال ، تساعد المحفزات الكيميائية في احتراق البنزين لتعزيز قدرات المحركات التي تعمل بالغاز). الإنزيمات ، ومع ذلك ، هي فريدة من نوعها في آلية عملها الحفاز. وهي تعمل عن طريق خفض طاقة تنشيط التفاعل دون تغيير حالات الطاقة في المواد المتفاعلة (مدخلات التفاعل الكيميائي) أو المنتجات (المخرجات). بدلاً من ذلك ، فإنها في الواقع تنشئ مسارًا أكثر سلاسة من المواد المتفاعلة إلى المنتجات من خلال تقليل كمية الطاقة التي يجب "استثمارها" من أجل الحصول على "عائد" في شكل منتجات.
بالنظر إلى دور الإنزيمات وحقيقة أن العديد من هذه البروتينات التي تحدث بشكل طبيعي قد تم اختيارها للاستخدام العلاجي البشري (مثال على ذلك هو اللاكتاز ، الإنزيم الذي يساعد في هضم سكر الحليب الذي تخفق ملايين من البشر في إنتاجه) ، ليس من المستغرب أن يكون علماء الأحياء قد توصلوا إلى أدوات رسمية لتقييم مدى أداء الإنزيمات المحددة لعملهم في ظل ظروف معروفة ومعروفة - أي تحديد كفاءتهم الحفزية.
أساسيات الإنزيم
سمة مهمة من الانزيمات هي خصوصيتها. بشكل عام ، تعمل الإنزيمات على تحفيز واحد فقط من مئات التفاعلات الأيضية الكيميائية الأيضية التي تتكشف داخل جسم الإنسان في جميع الأوقات. وبالتالي ، يمكن اعتبار أنزيم معين بمثابة قفل ، ويمكن تشبيه المركب المحدد الذي يعمل عليه ، والذي يسمى الركيزة ، بالمفتاح. يُعرف جزء الإنزيم الذي تتفاعل معه الركيزة بالموقع النشط للإنزيم.
تتكون الإنزيمات ، شأنها شأن جميع البروتينات ، من سلاسل طويلة من الأحماض الأمينية ، منها حوالي 20 في النظم البشرية. وبالتالي فإن المواقع النشطة للإنزيمات تتكون عادة من بقايا حمض أميني ، أو أجزاء غير مكتملة كيميائيًا من حمض أميني معين ، مما قد "يفقد" بروتون أو ذرة أخرى ويحمل شحنة كهربائية صافية نتيجة لذلك.
الإنزيمات ، بشكل حاسم ، لا تتغير في التفاعلات التي تحفزها - على الأقل ليس بعد انتهاء التفاعل. لكنهم يخضعون لتغييرات مؤقتة خلال رد الفعل نفسه ، وهي وظيفة ضرورية في السماح للتفاعل في متناول اليد للمضي قدما. لإجراء تشبيه القفل والمفتاح بشكل أكبر ، عندما تقوم "الركيزة" "بالعثور" على الإنزيم المطلوب لرد فعل معين ويرتبط بموقع الإنزيمات النشط ("الإدخال الأساسي") ، يتغير مجمع الإنزيم الركيزة ("تحول المفتاح") ") التي تؤدي إلى إطلاق منتج مكون حديثًا.
حركية الانزيم
يمكن تمثيل تفاعل الركيزة والإنزيم والمنتج في تفاعل معطى على النحو التالي:
E + S ⇌ ES → E + Pهنا، E يمثل الانزيم ، س هو الركيزة ، و P هو المنتج. وبالتالي ، قد تتصور العملية أقرب إلى كتلة الطين النمذجة (س) تصبح وعاء شكلت بالكامل (Pتحت تأثير حرفي بشري (E). قد يُنظر إلى أيدي الحرفيين على أنها الموقع النشط للإنزيم الذي يجسده هذا الشخص. عندما يصبح الصلصال المقطوع "مربوطًا" بأيدي الأشخاص ، فإنهم يشكلون "معقدًا" لفترة ، يتم خلالها تشكيل الطين في شكل مختلف ومحدّد مسبقًا من خلال عمل اليد التي يتم ربطها به (ES). ثم ، عندما يتم تشكيل الوعاء بالكامل وعدم الحاجة إلى مزيد من العمل ، فإن الأيدي (E) الافراج عن وعاء (P) ، والعملية كاملة.
الآن النظر في الأسهم في الرسم البياني أعلاه. ستلاحظ أن الخطوة بين E + س و ES لديها أسهم تتحرك في كلا الاتجاهين ، مما يعني أنه ، كما يمكن للإنزيم والركيزة أن يربطوا معا لتشكيل مجمع الإنزيم - الركيزة ، يمكن لهذا المجمع أن ينفصل في الاتجاه الآخر لتحرير الإنزيم والركيزة في أشكالها الأصلية.
السهم أحادي الاتجاه بين ES و P، من ناحية أخرى ، يدل على أن المنتج P لا تنضم أبدًا إلى الإنزيم المسؤول عن إنشائه. هذا منطقي في ضوء خصوصية الإنزيمات المذكورة سابقًا: إذا كان الإنزيم يرتبط بطبقة أساسية معينة ، فإنه لا يرتبط أيضًا بالمنتج الناتج أو بخلاف ذلك يكون الإنزيم محددًا لركائز أساسيتين ، وبالتالي فهو غير محدد على الإطلاق. أيضًا ، من وجهة نظر الفطرة السليمة ، لن يكون من المنطقي لأي إنزيم معين أن يعمل تفاعل معطى بشكل أفضل في على حد سواء الاتجاهات؛ هذا سيكون مثل سيارة تدحرج بكل من الصعود والهبوط بسهولة متساوية.
معدل الثوابت
فكر في رد الفعل العام في القسم السابق على أنه مجموع ثلاثة ردود فعل متنافسة مختلفة ، وهي:
1) ؛ E + S → ES 2) ؛ ES → E + S 3) ؛ ES → E + Pكل من ردود الفعل الفردية هذه لها معدل ثابت ، وهو مقياس لمدى سرعة رد فعل معين. هذه الثوابت هي محددة لردود الفعل المعينة وتم تحديدها وتجربتها على نحو تجريبي لمجموعة كبيرة من مجموعات مختلفة من الإنزيمات الركيزة زائد والانزيم المركب زائد المنتج. يمكن كتابتها بعدة طرق ، ولكن بشكل عام ، يتم التعبير عن معدل ثابت رد الفعل 1) أعلاه ك1، أن 2) كما ك-1، وأن 3) كما ك2 (وهذا مكتوب في بعض الأحيان كقط).
ميكايليس كونستانت وكفاءة الانزيم
دون الغوص في حساب التفاضل والتكامل اللازم لاشتقاق بعض المعادلات التالية ، يمكنك أن ترى على الأرجح السرعة التي يتراكم بها المنتج ، الخامس، هي وظيفة معدل ثابت لهذا التفاعل ، ك2، وتركيز ES الحاضر ، كما أعرب. كلما كان معدل ثابت أعلى ومركب أكثر إنزيمًا موجودًا ، كان الناتج النهائي للتفاعل يتراكم بسرعة أكبر. وبالتالي:
ت = k_2ومع ذلك ، تذكر أن اثنين من ردود الفعل الأخرى إلى جانب تلك التي تنشئ المنتج P تحدث في نفس الوقت. واحد من هؤلاء هو تشكيل ES من مكوناته E و س، في حين أن الآخر هو نفس رد الفعل في الاتجاه المعاكس. أخذ كل هذه المعلومات معًا ، وفهم أن معدل تكوين ES يجب أن تساوي معدل اختفائه (من خلال عمليتين متعارضتين) ، لديك
k_1 = k_2 + k _ {- 1}تقسيم كلا المصطلحين على ك1 عائدات
= {(k_2 + k _ {- 1}) أعلاه {1pt} k_1}منذ كل من "ك"المصطلحات في هذه المعادلة هي ثوابت ، ويمكن دمجها في ثابت واحد ، كM:
K_M = {(k_2 + k _ {- 1}) أعلاه {1pt} k_1}هذا يسمح لكتابة المعادلة أعلاه
= K_MكM ومن المعروف باسم مايكليس ثابت. يمكن اعتبار هذا مقياسًا لسرعة اختفاء مجمع الإنزيم - الركيزة من خلال الجمع بين أن يصبح منتجًا جديدًا وغير ملزم.
بالرجوع إلى المعادلة من أجل سرعة تكوين المنتج ، الخامس = ك2، الاستبدال يعطي:
v = Bigg ({k_2 above {1pt} K_M} Bigg)التعبير بين قوسين ، ك2/كM، والمعروف باسم خصوصية ثابت _ ، _ كما دعا الكفاءة الحركية. بعد كل هذا الجبر المزعج ، لديك أخيرًا تعبير يقيم الكفاءة الحفزية ، أو كفاءة الإنزيم ، لتفاعل معين. يمكنك حساب الثابت مباشرة من تركيز الإنزيم وتركيز الركيزة وسرعة تكوين المنتج من خلال إعادة الترتيب إلى:
Bigg ({k_2 above {1pt} K_M} Bigg) = {v above {1pt}}