المحتوى
- ما هي الانزيمات ، بالضبط؟
- كيف تعمل الانزيمات؟
- القفل والمفتاح النموذجي
- ما يؤثر على وظيفة الانزيم؟
- ما هي الإنزيمات المساعدة والعوامل المساعدة؟
في جميع الأوقات ، دون أي تفكير واعي منك ، تمر تريليونات الخلايا في جسمك بعدد هائل من التفاعلات الكيميائية التي تبقيك على قيد الحياة ومتوازنة. في حين أن ردود الفعل هذه قد تحدث من تلقاء نفسها بالنظر إلى ما يكفي من الوقت ، فإن هذا المعدل لن يكون سريعا تقريبا بما يكفي لمتطلبات الجسم البشري.
نتيجة لذلك ، يتم مساعدة جميع التفاعلات الكيميائية الحيوية تقريبًا بواسطة بروتينات متخصصة تسمى الانزيماتوهي بيولوجية المحفزات التي يمكن أن تجعل ردود الفعل أكثر من مليون مرة أسرع.
الخياطة الانزيمات عالية جدا. معظم المئات من الإنزيمات المعروفة يمكن أن تحفز تفاعلًا واحدًا فقط ، ويمكن تحفيز معظم التفاعلات فقط بواسطة إنزيم محدد واحد.
ما هي الانزيمات ، بالضبط؟
على الرغم من أن حمض نووي جزيء الحمض النووي الريبي (الحمض النووي الريبي) يمكن أن يكون في بعض الأحيان بمثابة محفز غير إنزيم ، والانزيمات الحقيقية هي البروتينات، وهذا يعني أنها تتكون من سلاسل طويلة من أحماض أمينية التي هي مطوية في شكل معين. هناك 20 من الأحماض الأمينية بطبيعتها ، وكلها تتطلب جسمك في بعض الكمية.
يمكن لجسمك أن يصنع حوالي نصف هذه العناصر ، في حين يجب تناول الآخرين في النظام الغذائي. وتسمى تلك التي لديك لتناول الطعام الأحماض الأمينية الأساسية.
تحتوي جميع الأحماض الأمينية على ذرة كربون مركزية مرتبطة بمجموعة الأحماض الكربوكسيلية (COOH) ، وهي أمينو (- NH)2) المجموعة ، وسلسلة جانبية ، وعادة ما تسمى "-R" في الرسوم البيانية الكيميائية.
تحدد السلسلة الجانبية السلوك الفريد للحمض الأميني. يسمى ترتيب الأحماض الأمينية في البروتين الهيكل الأساسي. وتسمى سلسلة من الأحماض الأمينية أ ببتيد. عادة عندما يشار إلى جزيء على هذا النحو ، فإنه ليس بروتين كامل وظيفي ، ولكن قطعة واحدة.
يمكن لأحماض الأحماض الأمينية ترتيب نفسها في تشكيلات تشبه اللولبية أو تشبه الصفائح ؛ يشار إلى هذا باسم البروتينات الهيكل الثانوي. كيف يسمى الجزيء نفسه في نهاية المطاف في ثلاثة أبعاد ، إلى حد كبير نتيجة للتفاعلات الكهربائية بين الأحماض الأمينية في أجزاء مختلفة من الجزيء ، ويسمى هيكل ثلاثي.
كما هو الحال مع العديد من الأشياء في العالم الطبيعي ، الشكل يناسب الوظيفة ؛ بمعنى أن شكل الإنزيم يحدد سلوكه الدقيق ، بما في ذلك مدى قوة "البحث" عن نوع معين المادة المتفاعلة (أي ، الجزيء الذي يعمل فيه الإنزيم).
كيف تعمل الانزيمات؟
كيف تقوم الإنزيمات بنشاط تحفيزي؟ يمكن فصل هذا السؤال إلى قسمين من الاستفسارات ذات الصلة.
أولاً: كيف ، فيما يتعلق بالتنقل الأساسي للذرات ، تسرع الإنزيمات ردود الفعل؟ والثاني: ما هي الميزات الخاصة حول هيكل الإنزيمات التي تسمح بحدوث ذلك؟
تتمثل الطريقة التي يسرع بها الإنزيم في زيادة معدل التفاعل في تهدئة المسار بين بداية ونهاية التفاعل. في هذه الأنواع من ردود الفعل ، و منتجات (الجزيئات التي تركت بعد انتهاء التفاعل) لديها طاقة إجمالية أقل من الطاقة المتفاعلات (الجزيئات التي يتم تغييرها إلى منتجات أثناء التفاعل).
للحصول على رد فعل المتداول ، ومع ذلك ، يجب أن المنتجات التغلب على "سنام" الطاقة ، ودعا طاقة التفعيل (Eأ).
تخيل أن تكون على دراجة هوائية على بعد نصف ميل من منزلك ، وهي نقطة على ارتفاع 100 قدم عمودي فوق الممر الخاص بك. إذا تسلق الطريق 50 قدمًا أولاً قبل أن ينخفض بسرعة 150 قدمًا للوصول إلى الممر ، فمن الواضح أنك يجب أن تتحرك لفترة من الوقت قبل أن تتمكن من البدء في الهبوط. ولكن إذا كان امتداد الطريق يتكون ببساطة من خفض منتظم يبلغ طوله نصف ميل ، فيمكنك السفر بالكامل.
إنزيم ، في الواقع ، يحول السيناريو الأول إلى الثاني ؛ الفرق الارتفاع لا يزال 100 قدم ، ولكن التخطيط العام ليس هو نفسه.
القفل والمفتاح النموذجي
على مستوى التعاون الجزيئي ، غالبًا ما يوصف مجمع الركيزة الإنزيمية من حيث العلاقة "القفل والمفتاح": جزء من جزيء الإنزيم الذي يرتبط بالركيزة ، ويسمى موقع نشط، على شكل بحيث يناسب تماما تقريبا في جزيء الركيزة.
مثلما يؤدي تحريك المفتاح إلى قفل وتحويله إلى حدوث تغييرات في القفل (مثل حركة deadbolt) ، يحقق المحفز النشاط الأنزيمي عن طريق التسبب في تغيير جزيء الركيزة.
هذه التغييرات يمكن أن تؤدي إلى إضعاف الروابط الكيميائية في الركيزة من خلال التشويه الميكانيكي ، مما يعطي الجزيء ما يكفي من "دفع" أو "تطور" للتحرك نحو شكل المنتج النهائي.
غالبًا ما يكون المنتج موجودًا في حالة الانتقال في هذه الأثناء ، والتي تبدو إلى حد ما مثل المواد المتفاعلة وتشبه إلى حد ما المنتج.
نموذج ذات الصلة هو الناجم عن صالح مفهوم. في هذا السيناريو ، لا يقوم الإنزيم والركيزة في البداية بتركيب مثالي للقفل والمفتاح ، ولكن حقيقة وصولهما إلى التلامس تسبب تغيرات في شكل الركيزة التي تعمل على تحسين التفاعل الفعلي للإنزيم مع الركيزة.
إن التغيير في الركيزة يجعله يشبه جزيء الحالة الانتقالية بشكل أوثق ، والذي يتحول بعد ذلك إلى المنتج النهائي مع تحرك التفاعل للأمام.
ما يؤثر على وظيفة الانزيم؟
على الرغم من أنها قوية ، إلا أن الإنزيمات ، شأنها شأن جميع الجزيئات البيولوجية ، لا تقهر. يمكن للعديد من الحالات نفسها التي تؤدي إلى إتلاف أو تدمير جزيئات أخرى ، وكذلك خلايا وأنسجة كاملة ، أن تبطئ نشاط الإنزيم أو تمنعها من العمل تمامًا.
كما تعلمون ، يجب أن تظل درجة حرارة جسمك في نطاق ضيق (عادةً ما بين 97.5 و 98.8 درجة فهرنهايت) لكي تظل بصحة جيدة. أحد أسباب ذلك هو أن الإنزيمات تتوقف عن العمل بشكل صحيح إذا ارتفعت درجة حرارة الجسم فوق هذا المستوى - ما تعتبره حمى.
أيضا ، يمكن للحالات الحمضية عالية تعطل الروابط الكيميائية للانزيم. ويسمى هذا الضرر درجة الحرارة ودرجة الحموضة ذات الصلة تغيير طبيعة من الانزيم.
بالإضافة إلى ذلك ، كما قد تتوقع ، تميل الزيادة في كمية الإنزيم إلى تسريع التفاعل أكثر ، في حين يؤدي انخفاض تركيز الإنزيم إلى إبطائه.
وبالمثل ، فإن إضافة مزيد من الركيزة مع الحفاظ على كمية الإنزيم بنفس سرعة زيادة التفاعل حتى يتم "تجاوز الحد الأقصى" للإنزيم ولا يمكنه الالتحاق بكل الركيزة الحالية.
ما هي الإنزيمات المساعدة والعوامل المساعدة؟
قل أنك تذهب في رحلة بالدراجة عبر البلاد لجمع التبرعات وتدعمها على طول الطريق من قبل الأصدقاء الذين يعطونك المشروبات والملابس الطازجة من سيارة.
سيحتاج أصدقاؤك إلى دعم خاص بهم أثناء الرحلة ، مثل الغاز الخاص بالمركبة والطعام للطاقم.
إذا كان يمكن اعتبار رحلتك بمثابة "رد فعل" وكان طاقم الشاحنة هو "الإنزيم" الذي "يحفز" رحلتك ، فيمكن اعتبار متاجر المواد الغذائية على الطريق الإنزيمات المساعدة - في الكيمياء الحيوية ، مواد ليست إنزيمات ، ولكنها ضرورية لأنزيمات للقيام بعملها على أفضل وجه.
مثل الركائز ، ترتبط الإنزيمات بالموقع النشط للإنزيمات ، حيث يرتبط الركيزة ، لكنها لا تعتبر ركائز نفسها.
تعمل الإنزيمات في الغالب كناقلات إلكترونية ، أو مواقع رصيف مؤقتة للذرات أو المجموعات الوظيفية التي يتم نقلها بين الجزيئات في التفاعل الكلي. العوامل المساعدة هي جزيئات غير عضوية مثل الزنك التي تساعد الإنزيمات في الكائنات الحية ، ولكن على عكس الإنزيمات ، فإنها لا ترتبط بالموقع النشط للأنزيم.
من أمثلة الإنزيمات الشائعة ما يلي: